Michaelis-Menten方程，正如您在前一节中看到的，描述了1-底物酶催化反应的速率。的参数V马克斯和K米对任何给定的酶都可以通过实验获得;然而，它们本身提供的关于反应机理的信息很少，如离散步骤的数目和它们各自的反应速率。反应速率(V)定义为浓度随时间的变化。反应速率既可以表示为生成物的生成速率(P)，也可以表示为反应物的消耗速率(底物S)。
V = d /dt = -d[S]/dt
注意底物的消耗速率等于底物浓度随时间的负变化。前页描述的Michaelis-Menten方程是根据图1.a中的反应机理得出的:
图1:图1.;整体酶反应。图1. b;延长酶反应。
这一机制包括3个独立的反应，有3个不同的速率常数:
E + S→ES，酶-底物复合物的形成速率常数为k1
ES→E + S，反应速率常数为k－1
ES→E + P，反应速率常数为k2
在Michaelis-Menten模型中，假设第三反应是速率限制步骤，并且相应的速率常数k2也被称为转化率或者k猫．对于另一种反应机制，周转数的定义将不同，例如，在图1中的反应中。最后一步是速率限制步骤。在这里,k猫等于这一步的速率常数，也就是k猫= k3.．对于反应机理较复杂的反应，k猫可以是几个速率常数的函数。[２]
在测定给定酶促反应的反应速率时，重要的是测定初始反应速率，表示反应开始时的反应速率。
参考文献
阿特金斯,彼得·w·;胡里奥·德·波拉;罗纳德·弗里德曼(2009)。《量子、物质与变化:物理化学的分子途径》．牛津大学出版社。ISBN 978-0-19-920606-3。
Lehninger,阿尔伯特·l·;纳尔逊,大卫·l·;迈克尔·m·考克斯(2008)。生物化学原理(5日ed)。纽约，纽约州:W.H.弗里曼公司。ISBN 978-0-7167-7108-1。