Struktur eines Antikörpers - Labster Theory

EinAntikorperMolekül besteht aus vier Polypeptiden; zwei identischeschwere Kettenund zwei identischeleichte Ketten, die durch eineDisulfidbindungverbunden sind.

Ein Antikörpermolekül istY-förmig, mit zwei Antigenbindungsstellen an den Spitzen des Y. Die leichten und schweren Ketten tragen beide zu den Antigenbindungsstellen bei. Die Bereiche auf dem Antikörper, die ein einzigartigesAntigenerkennen, werdenvariable Domänengenannt und befinden sich am amino-terminalen Ende. Die variablen Bereiche weisen eine erhebliche Variation in der Aminosäurezusammensetzung auf. Die Antikörperbasis besteht auskonstanten Domanen, die sich am carboxyl-terminalen Ende befinden.

Die gerade, untere Hälfte eines Antikörpers wird die konstante Region genannt, die aus zwei schweren Ketten besteht. Die beiden Verzweigungen an der Spitze nennt man die variable Region, die aus zwei leichten Ketten besteht. Die Ketten sind über Disulfidbrücken miteinander verbunden. An der Spitze jedes Zweiges befindet sich die Antigenbindungsstelle.

Abbildung 1:Antikorperstruktur (einfach)

Die Y-Form eines Antikörpers kann in Fab- und Fc-Regionen unterteilt werden. Fab-Regionen enthalten die variable Domäne, die an ein spezifisches Antigen bindet. Die Fc-Regionen enthalten eine Bindungsstelle für körpereigene Fc-Rezeptoren auf der Oberfläche von Lymphozyten und ist auch die Bindungsstelle für sekundäre Antikörper.

Antikorper

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