Los supuestos y las definiciones que hemos mencionado acerca delmodelo de Michaelis-Mentennos conducen a la ecuación de Michaelis-Menten (para ver una derivación más detallada, lee más abajo), en la queK_m= (K_-1+ K₂) / K₁, y donde el "0" in V₀implica que esta ecuación solo es válida para describir las velocidades iniciales, en las que no se ha formado una cantidad significativa de producto. Describiremos las dos constantes, V_máxy K_m, en las páginas siguientes.

V₀= V_máx[S]/K_m+[S]

Por supuesto, los supuestos que se ven en este modelo no son válidos para todas las reacciones enzimáticas; por tanto, a veces es necesario usar modelos más complejos para describirlas. No obstante, la ecuación de Michaelis-Menten se puede usar con muchas reacciones enzimáticas, a menudo requiriendo varios pasos más que el mecanismo de dos pasos propuesto por Michaelis y Menten. Así pues, se dice que las enzimas que muestran una relación hiperbólica entre V₀y [S] siguen la cinética de Michaelis-Menten. [1]

Referencias

1. Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2008). Principles of Biochemistry (5th ed.). New York, NY: W.H. Freeman and Company. ISBN 978-0-7167-7108-1.

Velocidad de reacción

Resumen de la teoría