根据Michaelis-Menten方程,初始反应速率(V0)随着底物浓度的增加而增加[S]。底物浓度越低,反应速度越快,最终达到一个平台,接近最大速度V马克斯(图1)当酶达到饱和时,即存在足够多的底物,以确保几乎所有酶都是酶-底物复合物的一部分时,酶的初始速度达到最大。因为酶不可能完全饱和,V马克斯永远不会完全实现。V马克斯取决于两件事:什么转化率酶(k),酶的浓度[E][1]。

Vmax = [E]•kcat

因此,更高的[E]导致更高的V马克斯.营业额将在下面的页面中详细描述。

图1显示了符合酶动力学数据集的双倒数变换的Lineweaver-Burk方程的插图。图中x轴上有1除以底物浓度,y轴上有1除以V,它显示了一条符合数据集的不断增加的直线。在这条直线上,用箭头标记的y交点与y轴相交,用箭头标记的x交点与x轴相交。此外,是解释坡度的回归线用红色标记

图1:拟合酶动力学数据集的双倒数变换的Lineweaver-Burk方程的插图。

确定V马克斯

就像k, V马克斯可以用Lineweaver-Burk方程确定(图1):

1 / V0= 1 / V马克斯+ K/ V马克斯•1 / [S]

根据这个方程,拟合到双倒数图上的直线的y轴截距为1/V马克斯V马克斯可以通过取这个截距[1]的倒数得到。

参考文献

  1. Lehninger,阿尔伯特·l·;纳尔逊,大卫·l·;迈克尔·m·考克斯(2008)。生物化学原理(5日ed)。纽约,纽约州:W.H.弗里曼公司。ISBN 978-0-7167-7108-1。

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理论概述

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