由于不同类型的相互作用(图1)，蛋白质折叠成其功能性的3D形状(图1)结构：

• 氢键确定蛋白质的二级结构。它们是在主氧和酰胺氢之间形成的。当氢键有规律地每四个氨基酸发生一次时，就形成了一个螺旋。另一方面，当氢键连接两条链时，每条链上的氨基酸残基交替出现，就形成了β片。它们也在形成蛋白质三级结构中发挥作用，因为一些远端氨基酸残基也可以相互作用。

• 盐桥出现在第三纪和第四纪构造中。它们通常是从天冬氨酸、谷氨酸、精氨酸和赖氨酸的电离侧链中产生的，尽管组氨酸、酪氨酸和丝氨酸也可以在这种情况下形成pKa喜欢它。因此，由于蛋白质中存在大量可电离的氨基酸侧链，蛋白质所处的pH值对其稳定性至关重要。

• 疏水相互作用在第三纪和第四纪构造中也有发现。这些相互作用发生在非极性氨基酸残基之间，使蛋白质的这一部分远离与蛋白质所在的溶剂接触。其中一些相互作用称为范德华相互作用。

• 二硫键在两个半胱氨酸氨基酸的巯基(-SH)之间形成。这些键负责稳定球状结构，是使蛋白质保持三维构象的主要力量之一。它们存在于第三纪和第四纪构造中。

图1所示。主要的蛋白质相互作用。