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抑制性恩齐马斯

los抑制剂enzimáticossonmoléculasque disminuyen la acividad de lasenzimas。los conocimientos sobre los抑制剂pueden usars，por ejemplo，para desarrollarfármacoso para esududiar las rut​​asbioquímicas，ya q q q q q q q q q q q q q q q q q q q q q q q q q que los dishiborcionan proporcionan una una una una una in n n n n e inta interferir de Interferir con estas con estas rut​​as。los抑制剂enzimáticospueden ser ser irvorververbles o逆转。los抑制剂不转化disminuyen la actividadenzimáticadestruyendo la enzima mentiante diferentes mecanismos;Por Otra Parte，Los抑制剂逆转允许La Enzima Siga Siendo Funcional。los抑制剂que estudiaremosaquíson抑制剂反转[1]。

tipos de dedibimición

Los Mecanismos de los抑制剂Enzimáticospueden clasificarse grupos主管：抑制剂竞争，抑制剂a comppetitivos e Dimhibidores mixtos。Los抑制剂的竞争力se unen sitio actio de la enzima compitiendo con el Sustrato;los抑制剂comptitivos se unen al al complejo enzima-sustato en un sitio diferente al sitio actio actio actio actio actio actio actio actio sitio sitio actio no se pueden unir a laenzimaúnicamente;Porúltimo，Los抑制剂Mixtos se pueden unir tanto a la enzima como al Complejo enzima-sustrato en un sitio diferente al sitio actio actio [1]。

Se puede pensar en los mecanismos de inhibición enzimática como una extensión delMecanismo Michaelis-Menten。La inhibición competitiva y la acompetitiva pueden verse como un caso especial de inhibición mixta (ver figura 1.a), en las que K我Y K’我Son Las Constantes dedisociacióndelcomplejo ei y el esi，siendivamente。Si usamos el Mismo enfoque que empleamos para derivar laecuacióndeMichaelis-Menteren（Para una unaderivacióndetallada，ver [2]），se puede obtener la obtener la siguienteecuaciónparapara la ladimibiciónmighimimimixta：

V0= vmáx•[S] / Km•α+[s]•α’

en laqueα= 1+ [i]/k我yα’= 1+ [i]/k’我

como sucede con laecuacióndemichealis-enmenten，estaecuaciónpuede redordenarse para encajar en una unagráficadoblesrecíprocos：

1/V0=α’/vmáx+ km•α/Vmáx•1/[S]

siα> 1yα'> 1，ladimusiciónESmixta;ES抑制竞争性Siα’= 1;ES抑制剂Acompetitivasiα= 1。

Por tanto, hay tres ecuaciones diferentes para los tres tipos de inhibición. Una gráfica deLineweaver-Burkde los datos cinéticos puede revelar el tipo de inhibición que lleva a cabo el inhibidor (ver las figuras 1.b, 1.c y 1.d) [1, 2].

Arriba vemos la figura 1。问ilustra la reaccion enzimática completa y los mecanismos de inhibición enzimática como una extensión de esta. La reacción enzimática está compuesta de diferentes pasos que se ilustran en la reacción de izquierda a derecha. La formación del complejo enzima-sustrato es el primer paso de la reacción completa. Este paso va en ambas direcciones y está ilustrado con una flecha bidireccional; la reacción inversa es la disociación del complejo enzima-sustrato de nuevo en enzima y sustrato. El siguiente paso es la disociación del complejo enzima-sustrato en enzima y producto. También se ilustra la adición de inhibidores a la enzima y al complejo enzima-sustrato en la reacción enzimática completa, donde K I y K’ I son las constantes de disociación del complejo enzima-inhibidor y del complejo enzima-sustrato-inhibidor, respectivamente. Además de esta reacción, tenemos el mecanismo de inhibición enzimática que está ilustrado debajo de la reacción completa. Esta reacción es la formación del complejo enzima-sustrato-inhibidor que se crea a partir del complejo enzima-inhibidor y del sustrato. Esta reacción también va en ambas direcciones, como se ilustra con una flecha bidireccional; la reacción inversa es la disociación del complejo enzima-inhibidor-sustrato en el complejo enzima-inhibidor y el sustrato. Debajo de esta ilustración están las figuras 1.b, 1.c y 1.d. Estas figuras muestran tres gráficas de Lineweaver-Burk diferentes, en las que se ven los tres tipos principales de inhibición. La figura 1.b ilustra la inhibición competitiva; la figura 1.c ilustra la inhibición mixta y la figura 1.d ilustra la inhibición acompetitiva. Todas las gráficas tienen 1 dividido entre V en el eje y y 1 dividido entre la concentración de sustrato en el eje x. La figura 1.b es una gráfica con tres líneas distintas que representan diferentes conjuntos de datos con concentraciones de inhibidor distintas, de modo que tienen pendientes diferentes. Estas 3 líneas se cruzan en el mismo punto en el eje y. Al lado de esta gráfica está la figura 1.c, que es otra gráfica que muestra la inhibición mixta como 3 líneas diferentes. Estas líneas representan diferentes conjuntos de datos con concentraciones de inhibidor distintas y todas las líneas tienen diferentes pendientes y diferentes intersecciones en y. Al lado de esta gráfica está la figura 1.d, que es una gráfica que muestra la inhibición acompetitiva como tres líneas diferentes. Estas líneas representan diferentes conjuntos de datos con diferentes concentraciones de inhibidor acompetitivo, y las líneas tienen las mismas pendientes. Sin embargo, las tres líneas se cruzan en puntos distintos con el eje y.

figura 1：figura 1.a：reacciónenzimáticapostiona y laextensiónddel mecanismo dedimibiciónEnzimática。figura 1.b，c y d：gráficasde lineWeaver-burk que muestran los tres tipos principals de dedimibición。Si el Lugar deIntersecciónen y es el Mismo，pero las pendientes son Diferentes，El抑制剂ES竞争。si tanto las pendientes como los lugares deInterseccióneny son diferentes，el抑制剂ES混合。si las pendientes son iguales，pero laintersecciónen y es diferente，el抑制剂es acomptitivo。

nodicaciónpor元醇

La Enzima酒精deshidrogenasa没有esúnicamenteespecíficficadel etanol;tambiénCatalizalaformacióndealdehídosaptir de otros gunneroles。uno de esos gunneroles es el metanol，que se speraboliza enformaldehídoy otros compuestostóxicosque pueden causar ceguera o incluso la muerte [3]。latoxicaciónpormetanol es bastantecomún，y puede deberse a laIngestióndebollohan casero。El Metanol y El Etanol的儿子，Sustratos竞争的Por Lo Tanto；de Hecho，El Etanol se USA para para prevenir latoxacióndespuésdela Ingesta de metanol，Pues抑制La aDh，de modo que eSta no Cataliza laoxidacióndeeste compuesto [4]。

cálculode losparámetroscinéticos

Consulta laspáginassiguientes para obtener detalles sobrecómo钙化losparámetrosCinéticosCinéticospara diferentes diferentes抑制剂：

我nhibición competitiva

我nhibición acompetitiva

dimuniciónmixta/no竞争

Referencias

  1. Lehninger，Albert L。；尼尔森，大卫·L。Cox，Michael M.（2008）。Principles of Biochemistry（第五版）。纽约，纽约：W.H.弗里曼和公司。ISBN 978-0-7167-7108-1。

  2. Atkins, Peter W.; de Paula, Julio; Friedman, Ronald (2009).量子，物质和变化：物理化学的分子方法。Oxford University Press. ISBN 978-0-19-920606-3.

  3. Beatty，L.，Green，R。，Magee，K。和Zed，P。（2013）对乙醇和fomepizole在有毒酒精摄入中使用的系统评价。Emerg. Med. Int.2013, 638057.

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